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As peroxidases são uma família de proteínas que incluem enzimas com origem em mamíferos, fungos e plantas (horseradish peroxidase: HRP). As peroxidases com origem em plantas contêm ferri-protoporfirina, como grupo prostético e cromófero responsável pela cor castanha das enzimas. A peroxidase (HRP) cataliza a oxidação provocada pelo peróxido de hidrogénio, em substratos como o ascorbato e o citocromo C. A peroxidase é a enzima na batata, como em muitos outros vegetais, que apresenta uma maior resistência térmica, ou seja, é a último a ser termicamente inactivada. Devido a este facto, a peroxidase é um indicador apropriado para o controlo da inactivação total de todos as enzimas, como por exemplo, no processo de branqueamento. Contudo, tende-se para a inactivação apenas das enzimas responsáveis pela deteorização da qualidade durante o armazenamento, não sendo portanto necessária a inactivação da peroxidase. Esta enzima pode tornar-se parcialmente activa, após o branqueamento, durante o armazenamento dos vegetais. O branqueamento é um processo utilizado nos vegetais, para a destruição de enzimas, antes destes sofrerem congelação ou enlatamento. Nos vegetais a congelar, o branqueamento pode ser feito de duas formas: colocando os vegetais em água a ferver durante 1,5 a 4 minutos, ou em vapor durante 2 a 5 minutos. Este tempos variam consoante o tipo e o tamanho de vegetal a branquear mas, devem ser o mais breves possíveis para prevenir a lixiviação. O branqueamento através de vapor é normalmente mais eficaz que o branqueamento por água a ferver. A actividade da peroxidase pode ser determinada através do teste de guaiacol. Neste, a peroxidase reage com o peróxido de hidrogénio, libertando O₂ que, por sua vez oxida o guaiacol. Este adquire uma cor castanha acusando a presença de enzimas activas. O cloreto de cálcio retarda a perda de textura dos vegetais.

in "Química Alimentar", Licenciatura em Engenharia de Produção Biológica, Escola Superior de Biotecnologia, Universidade Católica Portuguesa, Dezembro 2001.